Anämie, mit einer Störung der Struktur der Globinketten assoziiert

Anämie, mit einer Störung der Struktur der Globinketten assoziiert, Hämoglobinopathien, oder - eine Gruppe von Krankheiten, aufgrund der Ersatz einer oder mehrerer Aminosäuren in der Kette Globin, die Abwesenheit der Kette oder seine Verlängerung.

Das klinische Bild der Hämoglobinopathien Es hängt von der Position der Substitution. Hämoglobin-Störungen können Anämie manifestieren, Änderungen, die dem Blut oder der Bestimmung Anstieg der Hämoglobin und roten Blutkörperchen nicht machen.

Die erste Beschreibung von Hämoglobin umstrukturiert bezieht sich auf 1949 Stadt, als entdeckt wurde,, dass die Sichelzellhämoglobin, Bewegen Elektrophorese im alkalischen Medium mit einer Geschwindigkeit,, beim, als erwachsene Hämoglobin.

IN 1956 g mit der Methode der Peptidkarten installiert, Hämoglobin, bei Sichelzellenanämie erkannt und genannt Hämoglobin S, Es unterscheidet sich von gesunden menschlichen Hämoglobin Eine Änderung nur eine einzelne Aminosäurekette β-. Normalerweise wird in der sechsten Position des β-Ketten N-terminale Glutaminsäure, und mit Hämoglobinopathien S - Aminosäure Valin. Es unterscheidet sich in Ladung der Glutaminsäure, Hämoglobin bewegt sich daher in einem elektrischen Feld bei einer geringeren Geschwindigkeit.

Die meisten Hämoglobinopathien keine klinischen Manifestationen im heterozygoten keine, entweder im homozygoten Zustand. Es ist in den Fällen beobachtet, Bei Aminosäure-Substitutionen nicht die tertiäre oder quaternäre Struktur von Hämoglobin und Hämoglobin-Grundfunktionen zu zerstören gespeichert sind. Einige Hämoglobinopathien bietet klinischen Manifestationen in homozygoten Zustand oder in Kombination mit Thalassämie. Manchmal sind die klinischen Anzeichen der Krankheit bei heterozygoten Trägern des anormalen Gens in Gegenwart von einer Gruppe von anormalen Hämoglobinen instabil gefunden. In dieser Hinsicht Austausch Hämoglobinopathien meisten funktionell wichtigen Aminosäuren. Diese Aminosäuren beteiligt sind bei der Fixierung von Häm-Globin, Zusammenkleben der Globinketten.

Serpovidnokletochnaya Anämie, Hämoglobinopathien S, C sind in verschiedenen Ländern in Afrika verteilt. Einige der häufigsten Formen von Hämoglobinopathien sind Hämoglobinopathien E, D_Panjab.Ersatz von Aminosäuren in der β-Kette tritt viel häufiger, als α-Kette.

Um anormale Hämoglobin zu identifizieren, ist zunächst notwendig, die Präsenz in den Patienten zu etablieren. Hämoglobin S und stabile Hämoglobine durch Elektrophorese auf Celluloseacetat-Folie detektiert, Papier. Allerdings sieht elektrophoretische Studie die Möglichkeit, eine Identifizierung 1/3 Teil abnormale Hämoglobine. Wenn Anämie, mit einer Störung der Struktur der Globinketten assoziiert, Diagnose von Hämoglobinopathien gebracht, nur wenn es Anzeichen von Instabilität Hämoglobins erkennt, oftmals in Abwesenheit von Veränderungen in der elektrophoretischen Mobilität.

Nach Zeichen pathologischer Hämoglobin notwendig, sie trennen eine oder andere Weise (Elektrophorese, thermische Denaturierung, Chromatographie) von normalem Hämoglobin A, Klärung der Kette, wo es eine Substitution (Verfahren Hydrolysieren Ketten, elektrophoretische oder chromatographische Trennung).

Der nächste Schritt ist die tryptische Hydrolyse von abnormalen Ketten, Das resultierende Peptid zuordnet Peptid klären, wobei eine Anomalie, pathologische Untersuchung der Aminosäurezusammensetzung des Peptids, falls erforderlich, um die Reihenfolge der Aminosäuren in der Peptid studieren.

Bei Verweisen auf Hämoglobin außer seinem Namen ist eine Kette, wo es eine Substitution, gibt die Anzahl der Aminosäuren in der Kette (seit dem Ende des Stickstoff), Titel Aminosäure, die an dieser Stelle ist, und der Name der Aminosäure, die angeblich in dieser Region wurde. Zum Beispiel, Hb Eα₂b₂^{26Glu → Welle} Mittel, wir über Hämoglobinopathien E reden, wo die Substitution stattfindet 26. Aminosäure β-Kette - Glutaminsäure zu Valin.

Anämie, Die klimatisierten Wagen Hämoglobin, Ändern Sie die Struktur in Hypoxie

Die häufigste Veränderung der Struktur von Hämoglobin ist Hämoglobinopathien S & alpha;₂b₂^{6Glu → Welle}. Im Falle der homozygote Träger sprechen über Sichelzellenanämie, heterozygot - auf Sichelzellanomalien.

Drepanocytemia Ausbreitung in Afrika (Angola, Mosambik, Kongo, Liberia, Algerien, Tunesien und anderen.). Oft gibt es eine Krankheit in Indien, Ceylon, in der Türkei, Iran, Irak, Kuba.

Das Phänomen der Wölbung Es ist eine Folge der geringen Löslichkeit von Hämoglobin, , die Sauerstoff gab, im Vergleich zu Hämoglobin A. Hämoglobin A, deoxygenated, lösliche Halb, als Hämoglobin A, oxygenierten. Die Löslichkeit von Hämoglobin S für Sauerstoff in Renditen sinkt 100 Zeit. Dies führt zu der Bildung von Gel. Wenn Mikroskopie zeigt Kristalle Wert 1,5 m, wie eine Sichel-Erythrozyten. Crystals, wachsen in eine Richtung, genannt taktoidami. Sie verschwinden, wenn das Hämoglobin Sauerstoff gebunden. Es ist anzunehmen, dass der Ersatz von Glutaminsäure in der sechsten Position zu zu erhöhten Kommunikation mit einem Molekül von Hämoglobin in anderen Fällen Valin, wenn ein Hämoglobinmolekül nicht gebundenes Sauerstoff. Dies liefert eine niedrige Löslichkeit des Moleküls. Die Anwesenheit von Hämoglobin in den roten Blutzellen C, D_Panjab, Ö_Araber erhöht die Sturz Phänomen, wohingegen die Anwesenheit von Hämoglobin F in einer großen Menge verringert den Grad der Sichelzellen.

Homozygote Form der Hämoglobinopathie S (drepanocytemia)

Klinisch wird durch eine moderate normochrome Anämie gekennzeichnet, Thrombose, eine eigentümliche Art von Patienten,. Die ersten Manifestationen der Krankheit erst mehrere Monate nach der Geburt auftreten, weil Fetalhämoglobin, Das ist der Hauptgeburts, Es enthält keine pathologischen β-Kette und nicht gebrochen. Außerdem, hohe fötalem Hämoglobin bei jungen Kindern nach Beginn der Schaltung reduziert die pathologische Erscheinung der Wölbung aufgrund der erhöhten Affinität zu Sauerstoff.

Das häufigste Symptom der Sichelzellenkrankheit in der frühen Kindheit ist die Niederlage der Knochen und Gelenke.

Im Zusammenhang mit der pulmonalen Gefäßthrombose wird häufig bei Kindern Lungeninfarkt beobachtet. Die Entwicklung dieses Verfahrens kann durch eine Erhöhung der Körpertemperatur bis zu hohen Zahlen begleitet, Erhöhung der Anzahl der weißen Blutkörperchen. Vielleicht die Entwicklung von Niereninfarkt.

Manchmal während der Exazerbation des Prozesses in den Gelenken oder in der Lunge bei Kindern entwickeln eine schwere hämolytische Krise mit Symptomen der intravaskulären Hämolyse mit schwarzen Urin, mit einem starken Rückgang der Hämoglobinwerte, hohes Fieber. Im höheren Alter, diese Phänomene werden oft von einem starken Schmerzen im Unterleib verbunden, thrombotischen Komplikationen, die mit der Krankheit verbunden sind.

Glaskörperblutung und Netzhautablösung verursachen oft Blindheit.

Die Niederlage des Nervensystems kann auch durch Thrombose sein, liefern verschiedene Bereiche des Gehirns.

In der frühen Kindheit die Milz vergrößert, weiter es reduziert, und danach 5 Jahre Splenomegalie ist selten. Dies ist aufgrund der Charakteristik der Symptome der Sichelzellenanämie - autosplenektomiey, durch Fibrose der Milz als Folge von Herzattacken Erhöhungen entstehen. Die Leber wird oft vergrößert.

Bei Erwachsenen, leiden unter Sichelzellenanämie, manchmal beobachtet Priapismus, verbunden, sehr wahrscheinlich, die Stagnation der Sichelzellen in die Schwellkörper, was, wiederum, Hypoxie und erhöht die Bildung von Sichelzell.

Wenn ein Bluttest ergab, mild ausgedrückt normohromnaya Anämie: Hämoglobin 3,72-4,96 mmol / l (60- 80 g / l). Die gefärbten Abstrich kann manchmal Sichel Erythrozyten identifiziert werden, jedoch gekennzeichnet durch eine basophile Erythrozyten punktatsii, mišenevidnosti. Wölbung kann durch Versuche mit Natriummetabisulfit, oder durch Aufbringen einer Aderpresse an die Basis des Fingers erfasst werden.

Der Gehalt von Retikulozyten, erythrokaryocytes Anzahl von Knochenmark und erhöht das Niveau von indirektem Bilirubin, ESR ist meist im Normbereich, wie die Sichel Erythrozyten absetzen langsam, als normal.

Möglicherweise gibt es Krisen Sequestrierung, unter denen ein erheblicher Teil der roten Blutzellen in den inneren Organen verschwinden. Dies kann zum Einsturz führen, für den Abzug von denen erfordert eine rasche Bluttransfusion.

Beschrieben aplastische Krisen, unter denen eine schwere Anämie, Leukopenie, Retikulozyten verschwinden. In den meisten Fällen nach schweren Virusinfektionen kommen sie.

Die Mehrzahl der Patienten mit Sichelzellenanämie in der frühen Kindheit zu sterben. Eine sehr hohe Sterblichkeit bei schwangeren Frauen, leiden unter Sichelzellenanämie. Einigen Berichten zufolge, Müttersterblichkeit in Sichelzellen Aplasie ist 6 %.

Heterozygote Form der Hämoglobinopathien S (Sichelzellenanomalie)

Bei dieser Form der Hämoglobinstörungen, Patienten sind manchmal nicht über ihre Krankheit, Hämoglobin haben normale, zufrieden stellenden Zustand. Die einzige Symptom der Krankheit bei einigen Patienten ist Hämaturie, mit kleinen Nierengefäß Infarkte zugeordnet. Der Inhalt der anomalen Hämoglobin in den roten Blutzellen von Patienten mit heterozygoten Form von Hämoglobin Störungen klein, Klinische Manifestationen der Erkrankung sind nur bei Hypoxie beobachtet, im Falle einer schweren Pneumonie, während der Anästhesie, Wenn Sie in ein Flugzeug fliegen drucklos.

Thrombotischen Erscheinungen kann in jedem Körper auftreten, Schäden, die bei der Sichelzellenanämie auftritt. Das Phänomen der Wölbung unter Verwendung von Proben metabisulfatnoy in Patienten nachgewiesen. Hämoglobin-Elektrophorese ergab zwei Hauptfraktionen - Hämoglobin A und Hämoglobin S.

Die Kombination aus heterozygot Hämoglobinopathien bilden S (Sichelzellenanämie) с b-талассемией.

Häufig, Es ist wesentlich weicher, als homozygot β-Thalassämie und Hämoglobinopathien homozygot S.

Durch einen signifikanten Anstieg in der Milz gekennzeichnet, ausgedrückt Hypochromie Erythrozyten, ein hoher Grad an mishenevidnosti. Thrombotischen Komplikationen sind viel seltener, als mit der roten Blutkörperchen. Vielleicht JavaScript greift Gelenkschmerzen, Bauch. Gibt es eine Verzögerung in der physikalischen Entwicklungs. Durch einen signifikanten Anstieg in der Höhe des fetalen Hämoglobins gekennzeichnet. Wenn kein Hämoglobin-Elektrophorese A, und Hämoglobin S kann fast die einzige Hämoglobin sein. Bei β-Thalassämie zusätzlich zu Hb S, EIN₂ und fetalen Hämoglobins A mit Klebeband.

Bei einem hohen Gehalt an Hämoglobin F Phänomen Sturz ausgedrückt mild.

Anämie, Die klimatisierten Wagen stabil abnormale Hämoglobine

Die häufigsten Formen der Anämie sind Hämoglobin Erkrankungen wie C, D_Panjab und E.

Alle diese Arten von Hämoglobinopathien heterozygot und deren Kombinationen untereinander oder mit Thalassämie klinischen Manifestationen nicht geben,. In homozygot Hämoglobin Erkrankungen mit nachweisbaren ausgedrückt milden Anämie mit Vergrößerung der Milz und Dyspepsie. Der Abstrich von den roten Blutzellen erkannt mishenevidnye. Bei Hämoglobinopathien D_Panjab in homozygoten Zustand auftritt, ist extrem selten, Hämoglobinopathien und E sind in der homozygoten Zustand gefunden ausgedrückt milden Anämie, eine leichte Vergrößerung der Milz. Die Kombination aller drei Arten von Hämoglobin Erkrankungen Thalassämie bewirkt eine viel schwerer Krankheitsbild und einen deutlichen Anstieg in der Milz.

Alle drei dieser Arten sind durch Substitution in der Hämoglobin-β-Kette gekennzeichnet. In gemoglobine C 6 ist eine Einheit glutaminovoy kislotы ersetzt Lysin, gemoglobine in E-26 ist eine Einheit glutaminovoy kislotы - Lysin, im Hämoglobin D_Panjab 121-Gerät glutaminovoy kislotы - Glutamin.

Mobility Hämoglobin D_Panjab Sie entspricht der Mobilität von Hämoglobin S, aber im Gegensatz zu Hämoglobinopathien S für Hämoglobinopathien D_Panjab Es ist gängige Tests für Löslichkeit und für Sichel. Mobility ist die gleiche Hämoglobin E, sowie die Mobilität von Hämoglobin A₂, aber die Menge an Hämoglobin A₂ nie so, E wie in Hämoglobinopathien.

Die Krankheit tritt in Westafrika, Truthahn, Iran, Indien (Pandschab).

Hämoglobinopathien E wird in Indien, Kambodscha, Birme, Indonesien.

Anämie, durch abnorme Hämoglobin Wagen instabil verursacht

Unter instabilen Hämoglobine verstehen, wie anormale Hämoglobine, dass aufgrund der Instabilität der Moleküle fallen in Erythrozyten, das führt zu der Entwicklung von Anämie bei heterozygoten Trägern des anormalen Gens.

Ätiologie und Pathogenese

IN 1952 g. Cathie beschrieben, ein Kind mit einer angeborenen Anämie, die nach Splenektomie in allen roten Blutkörperchen nachgewiesen Kalb Heinz. Erst später, 18 Jahren wurde gefunden, dass die Ursache dieser Zellen abnormal Hämoglobinfraktion. Zu Beginn dieser Gruppe von Erkrankungen genannt angeborene hämolytische Anämie mit Heinz Kälber.

Erste instabile Hämoglobin Hb Struktur wurde installiert_Zürich, gefunden in 1962 g. zwei Patienten, nach einer akuten hämolytischen Krise nach der Einnahme von Sulfonamide.

Studie ergab,, dass ein Teil des Hämoglobin bei Patienten mit Kälbern Heinz leicht auszufällen leichter Wärme. IN 1969 g. Es war ein neuer Name für diese Gruppe von Krankheiten vorgeschlagen - hämolytische Anämie, Die klimatisierten Wagen instabilen Hämoglobine.

Diese Art der Anämie sind dominant vererbt. Die Instabilität des Hämoglobinmoleküls in Fällen festgestellt, Bei Aminosäure-Substitutionen siehe Kommunikation mit Häm-Globin, a связи- und β-Globinketten zusammen, und wenn es eine Substitution von Aminosäuren, Eintritt in eine Spirale von Hämoglobin, Aminosäure Prolin, dass aufgrund der besonderen Struktur kann nicht in eine Spirale eingeben.

Instabilität der Hb-Molekül in Fällen fest, wenn die Globinanteil des Moleküls, die neben dem Häm, die sogenannte Hämtasche, unpolare Aminosäure (Glycin, Valin, Alanin und dergleichen.) wird mit dem Polar ausgetauscht (Glutaminsäure, Asparaginsäure und andere.). In diesem Fall dringt die Hämtasche das Wassermolekül, verletzen die Stabilität des Hämoglobinmoleküls.

Instabilität Hämoglobin Es kann auch darauf zurückzuführen sein, eine Deletion von einer oder mehreren Aminosäuren oder Dehnung -Untereinheit. Dies führt zu einer Verformung des Hämoglobinmoleküls und Störung seiner Stabilität. Als Ergebnis kann in einigen Formen von Hämoglobinopathien in Erythrozyten Mehr Einschlußkörperchen erscheint, durch Ausfällung von Hämoglobin instabil. In anderen Fällen werden die roten Blutzellen in isolierten Waden Heinz gefunden, die eine Hämoglobin, frei von Häm, oder Niederschlag isoliert -Globinketten.

Klinische Manifestationen

Klinische Symptome der Anämie sind vielfältig und hängen von der Position der Aminosäure-Substitution.

Einige Patienten mit normalem Hämoglobin, in anderen ist es auf 2,48-3,72 mmol / l reduziert wird (40-60 G / l). Im Fall von schwerer Krankheit oder bei einer durchschnittlichen Schweregrad der Anämie klinischen Manifestationen in der Kindheit beobachtet. Der Grad der Gelbsucht, sowie der Grad der Anämie, Es hängt von der Art der Aminosäure-Substitution und unterscheidet: bei einigen Patienten mit Hautfarbe und normalen Sklera, in anderen ist es eine Konstante oder intermittierende schwere Gelb. Die Milz ist bei den meisten Patienten vergrößert, Allerdings bleibt einige Formen von Hämoglobinopathien Normal. Vielleicht eine Erhöhung der Leber. Diese Anämie häufig durch Cholelithiasis kompliziert. Veränderungen im Skelett die gleiche sein kann, wie in microspherocytosis, in milden Formen der Anämie fehlen.

Laborbefunde

Als Träger der instabilen Hämoglobine zeigte Anämie unterschiedlichen Schweregrades, oft normochrome, manchmal hypo, durch den Verlust eines Teils des Hämoglobin präzipitiert, insbesondere in den Fällen, wenn das Häm aus Globin gespalten oder, wenn der Niederschlag von einzelnen Ketten zusammengesetzt. Mishenevidnost roten Blutkörperchen gefunden, Anisozytose, polihromaziya. Für den Inhalt der Retikulozyten immer angehoben. Es Irritationen red Wachstum Mark.

Das Bild von Blut und klinischen Manifestationen von Hämoglobinopathien Es hängt nur von der Art der Aminosäure-Substitution. Die gleichen Patienten mit Hämoglobinopathien, kein Verwandter - Träger von abnormen Hämoglobin gibt die gleichen klinischen Symptome. Also, Hämoglobinopathien bei Biba, Savanne, Kasper, Volga beobachtet Klinik schwere Anämie, für Hämoglobinopathien Tacoma, Belfast, Kasper, Moscow einen minimalen klinischen Manifestationen. Als Teil der Hämoglobinopathien ändert Affinität zu Sauerstoff.

Esten gemoglbinopaty mit erhöhter Affinität des Hämoglobins für Sauerstoff durch Aminosäuresubstitution in den Kontakten zwischen dem α gekennzeichnet- und β-Ketten (ein₁b₂-Kontakte). Erhöhte Affinität für Sauerstoff kann auch durch Substitutionen an Aminosäuren können, bezogen auf die Bindung von 2,3-Diphosphoglycerat - Stoff, für normales Hämoglobin notwendig liefert Sauerstoff zu den Geweben. Wenn Hämoglobinopathien, mit einer erhöhten Affinität zu Sauerstoff zugehörigen, aufgrund Gewebehypoxie können Polyzythämie auftreten, anstelle von Anämie. Wo, wenn die Sauerstoffaffinität abgesenkt, Anämie kann auftreten,, nicht aufgrund erhöhter Hämolyse, und Hyperoxie. In diesen Fällen ist es nicht die Natur der hämolytischen, und es mit verringerten Niveaus von Erythropoietin verbunden ist.

Diagnose Hämoglobinopathien

Diagnose Hämoglobinopathien, durch abnorme Wagen instabil Globine verursacht, Es basiert auf der, dass bei den verschiedenen Oxidationsmitteln ausgesetzt Erythrozyten, zum Beispiel eine helle blaue Kresyl, Irgendeine Form instabil Hämoglobin denaturiert und in Form von kleinen Einschlüssen von mehreren präzipitiert.

Die gleichen Einschlüsse in den Hämoglobinopathien H gefunden, AUCH, Moskau. Diese Färbung wird häufig verwendet, um die Retikulozyten zu bestimmen. Zur eindeutigen Identifikation der Einschlüsse erforderlich Inkubation mehr 2 Nein.

Eine Anzahl von Patienten in der Farbe als Oxidations, und nichtoxidierendes Farbstoffe (zB, Kristallviolett) in Erythrozyten zeigte einzigen großen Bullen Heinz, exzentrisch angeordnet. Sie werden häufig bei Patienten,, unterzog Splenektomie.

Die Forschungsmethode Thermolabilität Hämoglobin Er ist in der, dass unter den Bedingungen der Erwärmung auf 55 ° С при pH 7,4 in 0,15 M Phosphat-Puffer normalerweise durch 1 h präzipitiert durchschnittlich ca. 13 % Hämoglobin, in Gegenwart eines instabilen Hämoglobin - mehr 25 %.

Schnelles Verfahren zur Identifizierung von instabiler Hämoglobin, Es ist wie folgt. Im Bluthämolysat platziert 17 % Isopropylalkohollösung in Tris-Puffer und bei einer Temperatur inkubiert, 37 ° C. In Gegenwart eines instabilen Hämoglobin präzipitiert innerhalb von 5-15 Minuten, wohingegen er in der Regel wird nur in 30-40 Minuten.

Reagenzien: 17% Lösung von Isopren- Pilov Alkohol in 0,1 M-Puffer, Tris Solyanaya Kisloth (pH-Wert 7,4). Die Lösung kann für eine lange Zeit in einem verschlossenen Topf gelagert werden.

Verfahren. Gemolizat, enthaltend etwa 6,21 mmol / l (100 g / l) Hämoglobin, von dreimal gewaschen mit isotonischer Kochsalzlösung mit 1-1,5 Erythrozytenvolumen mit destilliertem Wasser ergänzt hergestellt. Rote Blutkörperchen hämolytische Schütteln, Lipide werden mit einem halben Volumen von Tetrachlorkohlenstoff unter Schütteln extrahiert 2 m. Nach Zentrifugation 10 Minuten bei 3000 U / min für die obere Schicht wird abgetrennt Studie.

Die Lösung wurde in Isopropylalkohol gegossen 2 ml 2 Rohre, Closed-Stecker. Die Röhrchen werden bei einer Temperatur erhitzt, 37 ° C Wasserbad. In eines der Rohre eingegossen 0,2 ml Hämolysat, von Erythrozyten Patienten erhalten, in einem anderen - 0,2 ml Hämolysat, von Spender Erythrozyten erhalten. In Gegenwart eines instabilen Hämoglobin präzipitiert innerhalb von 5-15 Minuten. Es kann zu Fehlalarmen sein. Wenn ungenau, höhere Alkoholkonzentration, höhere Temperatur mit Heizrohren, saureren pH normales Hämoglobin kann früher ausfallen 30 m. Bei hohen Konzentrationen von Methämoglobin Sediment kann aufgrund des geringeren Widerstandes im Vergleich zu Methämoglobin Oxyhämoglobin.

Um die Stabilität des Hämoglobins mit dieser Methode zu untersuchen sollte nur verwendet werden frische Hämolysat. Es sollte berücksichtigt werden,, daß die Hämoglobinkonzentration in der Nähe zu sein 100 g / l.

Derzeit wird Erfassungsverarbeitung verwendet instabile Hämoglobin-β mercuribenzoate oder β-Chlormercuribenzoat, gefolgt von Elektrophorese in Stärkegel.

IN 1981 g. eine Schnellmethode vorgeschlagen, ein neues Verfahren zur Bestimmung von Hämoglobin instabilen, Basierend auf, In Gegenwart von niedrigen Konzentrationen von Zinksalzen bei einer Temperatur instabiler Hämoglobin präzipitiert 37 ºC über 15 min im Gegensatz zu normalen Hämoglobin. Somit in einer Menge Hämolysat 0,2 ml (6,21 mmol / l, oder 100 g / L Hämoglobin) wurde zu einer Lösung von, umfassend 0,35 ml 0,003 M Lösung von Zinkacetat und 1,45 ml 0,1 M Tris-Puffer mit einem pH-Wert 7,4. Nach dem Mischen wurde das Rohr in einem Ofen bei platziert 30 Minuten bei 37 ° C. In Gegenwart von einem instabilen Hämoglobin erscheint sofort ausfallen, dass über siedelt 30 m.

In einigen Hämoglobinopathien nach Vorinkubation Blut für 1-2 Tage, und manchmal frisches Blut Methämoglobingehalt erhöht.

Durch elektrophoretische Mobilität (in einer Studie auf Papier oder Celluloseacetat) Hämoglobin A unterscheidet sich von der nur ein Drittel der bekannten instabilen Hämoglobinen ist. In einigen Fällen möglich, die Änderungen in der elektrophoretischen Mobilität des Stärke-Gel oder polakrilamidnom identifizieren. Eine Studie über die Primärstruktur des instabilen Hämoglobin genau die Art eingestellt.